단백질

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청록색 α-나선 을 보여주는 단백질 미오글로빈 의 3D 구조 표현 . 이 단백질은 X선 결정학 으로 구조를 최초로 규명한 것 입니다. 코일 사이의 오른쪽 중앙을 향해, 결합된 산소 분자(빨간색)가 있는 헴 그룹 (회색으로 표시) 이라고 하는 보철 그룹 .

단백질 은 하나 이상의 아미노산 잔기 의 긴 사슬을 포함하는 큰 생체 분자 및 거대 분자 입니다 . 단백질은 대사 반응 촉진 , DNA 복제 , 자극에 반응 , 세포 와 유기체 에 구조 제공 , 한 위치에서 다른 위치로 분자 이동 등 유기체 내에서 광범위한 기능을 수행합니다 . 단백질은 주로 유전자 의 뉴클레오티드 서열 에 의해 결정되는 아미노산의 서열에서 서로 다릅니다 . 활성을 결정 하는 특정 3D 구조 로 접히는 단백질 .

아미노산 잔기의 선형 사슬을 폴리펩티드 라고 합니다 . 단백질은 하나 이상의 긴 폴리펩티드를 포함합니다. 20-30개 미만의 잔기를 포함하는 짧은 폴리펩티드는 단백질로 거의 간주되지 않으며 일반적으로 펩티드 또는 올리고펩티드 라고 합니다. 개별 아미노산 잔기는 펩티드 결합 과 인접한 아미노산 잔기에 의해 함께 결합됩니다. 단백질에 있는 아미노산 잔기의 서열은 유전자의 서열에 의해 정의되며 , 이는 유전자 코드 에 암호화되어 있습니다 . 일반적으로 유전자 코드는 20개의 표준 아미노산을 지정합니다. 그러나 특정 유기체에서 유전 코드는 다음을 포함할 수 있습니다.셀레노시스테인 및 특정 고세균 에서 피 롤리신 . 합성 직후 또는 합성 중에 단백질의 잔기는 종종 번역 후 변형에 의해 화학적으로 변형되는데 , 이는 물리적 및 화학적 특성, 접힘, 안정성, 활성 및 궁극적으로 단백질의 기능을 변경합니다. 일부 단백질에는 보결 그룹 또는 보조 인자 라고 부를 수 있는 비펩타이드 그룹이 부착되어 있습니다 . 단백질은 또한 특정 기능을 달성하기 위해 함께 작동할 수 있으며 종종 결합하여 안정적인 단백질 복합체 를 형성 합니다.

일단 형성되면, 단백질은 특정 기간 동안만 존재하며, 단백질 전환 과정을 통해 세포의 기계에 의해 분해 되고 재활용됩니다 . 단백질의 수명은 반감기로 측정되며 광범위합니다. 그들은 포유류 세포에서 평균 수명이 1-2일인 몇 분 또는 몇 년 동안 존재할 수 있습니다. 비정상적이거나 잘못 접힌 단백질은 파괴 대상이 되거나 불안정하여 더 빠르게 분해됩니다.

다당류 및 핵산 과 같은 다른 생물학적 거대분자와 마찬가지로 단백질은 유기체의 필수적인 부분이며 세포 내의 거의 모든 과정에 참여 합니다 . 많은 단백질은 생화학적 반응을 촉매 하고 신진대사 에 필수적인 효소 입니다 . 단백질은 또한 근육의 액틴 과 미오신 , 세포 골격 의 단백질과 같은 구조적 또는 기계적 기능을 가지고 있어 세포 모양을 유지하는 스캐폴딩 시스템을 형성합니다 . 다른 단백질은 세포 신호 전달 , 면역 반응 ,세포 접착 및 세포 주기 . 동물에서 단백질은 합성 할 수 없는 필수 아미노산 을 제공하기 위해 식단 에 필요 합니다. 소화 는 대사에 사용하기 위해 단백질을 분해합니다.

단백질은 초원심분리 , 침전 , 전기영동 및 크로마토그래피 와 같은 다양한 기술을 사용하여 다른 세포 구성요소로부터 정제 될 수 있습니다 . 유전 공학 의 출현으로 정제를 용이하게 하는 많은 방법이 가능해졌습니다. 단백질 구조와 기능을 연구하는 데 일반적으로 사용되는 방법에는 면역 조직 화학 , 부위 지정 돌연변이 유발 , X선 결정학 , 핵 자기 공명 및 질량 분석법 이 있습니다.

역사와 어원

단백질은 18세기에 Antoine Fourcroy 와 다른 사람들에 의해 생물학적 분자의 독특한 부류로 인식되었으며, 열이나 산으로 처리 하면 응고 되거나 응집 되는 분자의 능력으로 구별되었습니다. [1] 당시 주목할만한 예로는 달걀 흰자위 의 알부민 , 혈청 알부민 , 피브린 , 밀 글루텐 등이 있습니다.

단백질은 네덜란드 화학자 Gerardus Johannes Mulder 에 의해 처음 기술되었으며 1838년 스웨덴 화학자 Jöns Jacob Berzelius 에 의해 명명되었습니다. [2] [3] Mulder는 일반적인 단백질의 원소 분석 을 수행하여 거의 모든 단백질이 동일한 실험식 C 를 갖는다는 것을 발견했습니다. 400 H 620 N 100 O 120 P 1 S 1 . [4] 그는 그것들이 단일 유형의 (매우 큰) 분자로 구성될 수 있다는 잘못된 결론에 도달했습니다. 이러한 분자를 설명하는 "단백질"이라는 용어는 Mulder의 동료 Berzelius에 의해 제안되었습니다. 단백질은 다음에서 파생됩니다.그리스어 πρώτειος ( proteios )는 "일차적인", [5] "앞에 서다 ", 또는 "앞에 서다", [6] + -in 을 의미 합니다. Mulder는 계속해서 131 Da 의 (거의 정확한) 분자량을 발견한 아미노산 류신 과 같은 단백질 분해 산물을 확인했습니다 . [4] "단백질" 이전에는 "알부민" 또는 "알부민 물질"( 독일어로 Eiweisskörper )과 같은 다른 이름이 사용되었습니다. [7]

독일의 Carl von Voit 와 같은 초기 영양학자들은 단백질이 신체 구조를 유지하는 데 가장 중요한 영양소라고 믿었습니다. 왜냐하면 일반적으로 "살은 살을 만든다"고 믿었기 때문입니다. [8] Karl Heinrich Ritthausen 은 글루탐산 의 확인으로 알려진 단백질 형태를 확장 했습니다. 코네티컷 농업 실험소 에서 식물성 단백질에 대한 자세한 검토는 Thomas Burr Osborne 에 의해 작성되었습니다 . Lafayette Mendel 과 협력하여 실험용 쥐 에게 최소량의 Liebig 법칙 적용 , 영양학적 으로 필수 아미노산설립되었습니다. 작업은 계속되었고 William Cumming Rose 에 의해 전달되었습니다 . 단백질을 폴리펩타이드 로 이해하는 것은 1902년 Franz Hofmeister 와 Hermann Emil Fischer 의 연구를 통해 이루어 졌습니다. [9] [10] 살아있는 유기체에서 효소 로서의 단백질의 중심 역할은 James B. Sumner 가 1926년 효소 우레아제 는 사실 단백질이었습니다. [11]

단백질을 대량으로 정제하는 것이 어렵기 때문에 초기 단백질 생화학자들이 연구하기가 매우 어려웠습니다. 따라서 초기 연구는 도축장에서 얻은 혈액, 달걀 흰자, 각종 독소, 소화/대사 효소 등 다량으로 정제할 수 있는 단백질에 초점을 맞췄다. 1950년대에 Armor Hot Dog Co. 는 순수한 소의 췌장 리보뉴클레아제 A 1kg을 정제 하여 과학자들에게 무료로 제공했습니다. 이 제스처는 리보뉴클레아제 A가 다음 수십 년 동안 생화학 연구의 주요 표적이 되는 데 도움이 되었습니다. [4]

미오글로빈 모델이 진행 중인 John Kendrew

Linus Pauling 은 1933년 William Astbury 가 처음 제시한 아이디어인 수소 결합 을 기반으로 한 규칙 적인 단백질 2차 구조 의 성공적인 예측으로 인정받고 있습니다 . Kaj Linderstrøm-Lang 의 연구 [15] 는 소수성 상호작용 에 의해 매개되는 단백질 접힘 및 구조에 대한 이해에 기여했습니다 .

1949 년 Frederick Sanger 가 처음으로 염기서열 을 분석 한 단백질 은 인슐린 이었습니다. Sanger는 인슐린의 아미노산 서열을 정확하게 결정하여 단백질이 분지쇄, 콜로이드 또는 사이클롤 이 아닌 아미노산의 선형 중합체로 구성되어 있음을 결정적으로 보여 주었습니다 . [16] 그는 이 공로로 1958년에 노벨상을 수상했습니다. [17]

해결해야 할 최초의 단백질 구조 는 1958년 Max Perutz 와 Sir John Cowdery Kendrew 에 의해 각각 헤모글로빈 과 미오글로빈 이었습니다. [18] [19] 2017년 현재 , Protein Data Bank 는 126,060개 이상의 원자 분해 단백질 구조를 가지고 있습니다. [20] 최근에는 거대 거대분자 집합체 의 극저온 전자현미경 [21] 과 작은 단백질 도메인 의 컴퓨터 단백질 구조 예측 [22] 이 원자 분해능에 접근하는 두 가지 방법입니다.

게놈에 암호화된 단백질의 수

게놈 에 암호화된 단백질의 수는 대략 유전자의 수와 일치합니다 ( 단백질의 RNA, 예를 들어 리보솜 RNA 를 암호화하는 유전자의 상당한 수가 있을 수 있음 ). 바이러스 는 일반적으로 수백에서 수백 개의 단백질, 고세균 및 박테리아 는 수백에서 수천 개의 단백질을 인코딩하는 반면 진핵생물 은 일반적으로 수천에서 수만 개의 단백질을 인코딩합니다( 예 목록 은 게놈 크기 참조).

생화학

펩타이드 결합의 화학 구조(아래)와 알라닌 과 인접한 아미노산 사이의 펩타이드 결합의 3차원 구조 (위/삽입). 본드 자체는 CHON 요소로 구성됩니다.
개별 아미노산을 연결하여 단백질 중합체 를 형성하는 펩타이드 결합 의 공명 구조

대부분의 단백질은 최대 20개의 서로 다른 L -α- 아미노산 시리즈 로 구성된 선형 폴리머 로 구성됩니다. 모든 단백질 생성 아미노산은 아미노기 , 카르복실기 및 가변 측쇄 가 결합된 α-탄소 를 포함하여 공통된 구조적 특징을 가지고 있습니다 . 프롤린 만 이 N-말단 아민 그룹에 대한 특이한 고리를 포함하기 때문에 이 기본 구조와 다릅니다. 이는 CO-NH 아미드 부분을 고정된 형태로 만듭니다. [23] 표준 아미노산의 측쇄, 표준 아미노산 목록에 자세히 나와 있음, 매우 다양한 화학 구조와 특성을 가지고 있습니다. 궁극적으로 3차원 구조와 화학적 반응성을 결정하는 것은 단백질의 모든 아미노산 측쇄의 결합된 효과입니다. 폴리펩타이드 사슬 의 아미노산은 펩타이드 결합 으로 연결되어 있습니다. 일단 단백질 사슬에서 연결되면 개별 아미노산을 잔기 라고 하며 연결된 일련의 탄소, 질소 및 산소 원자를 주사슬 또는 단백질 백본이라고 합니다. [25] : 19 

펩타이드 결합은 이중 결합 특성에 기여하고 축을 중심으로 회전을 억제하여 알파 탄소가 대략 동일 평면 에 있도록 하는 두 가지 공명 형태를 가지고 있습니다. 펩티드 결합 의 다른 두 개의 이면각 은 단백질 골격이 가정하는 국부적 모양을 결정합니다. [25] : 31  자유 아미노기가 있는 말단은 N-말단 또는 아미노 말단으로 알려져 있는 반면, 자유 카르복실기를 갖는 단백질의 말단은 C-말단 또는 카르복시 말단 으로 알려져 있다. N-말단에서 C-말단으로, 왼쪽에서 오른쪽으로).

단백질 , 폴리펩타이드, 펩타이드 라는 단어 는 다소 모호하고 의미가 겹칠 수 있습니다. 단백질 은 일반적으로 안정적인 형태 의 완전한 생물학적 분자를 지칭하는 데 사용되는 반면, 펩타이드 는 일반적으로 종종 안정적인 3D 구조가 부족한 짧은 아미노산 올리고머를 위해 예약됩니다. 그러나 둘 사이의 경계는 잘 정의되지 않으며 일반적으로 20-30개의 잔류물 근처에 있습니다. 폴리펩티드 는 일반적으로 길이에 관계없이 아미노산의 단일 선형 사슬을 나타낼 수 있지만 종종 정의된 형태가 없음을 의미 합니다 .

상호작용

단백질은 다른 단백질 , 지질 , 탄수화물 및 DNA 를 포함하여 다양한 유형의 분자와 상호 작용할 수 있습니다 . [27] [28] [25] [29]

세포의 풍부함

평균 크기의 박테리아 는 세포당 약 2백만 개의 단백질을 포함 하는 것으로 추정 됩니다(예: E. coli 및 Staphylococcus aureus ). 마이코플라즈마 또는 스피로헤타 와 같은 더 작은 박테리아 는 50,000에서 100만 정도의 더 적은 수의 분자를 포함합니다. 대조적으로, 진핵 세포는 더 크므로 훨씬 더 많은 단백질을 함유합니다. 예를 들어, 효모 세포는 약 5천만 개의 단백질과 10억에서 30억 사이의 인간 세포를 포함하는 것으로 추정됩니다. [30] 개별 단백질 사본의 농도는 세포당 몇 분자에서 최대 2천만 개까지 다양합니다. [31]단백질을 코딩하는 모든 유전자가 대부분의 세포에서 발현되는 것은 아니며 그 수는 예를 들어 세포 유형 및 외부 자극에 따라 다릅니다. 예를 들어, 인간 게놈에 의해 암호화된 20,000개 정도의 단백질 중 림프모구양 세포 에서는 6,000개만이 검출됩니다 . [32]

합성

생합성

리보솜은 mRNA를 주형으로 사용하여 단백질을 생성합니다.
유전자 의 DNA 서열은 단백질의 아미노산 서열을 암호화

단백질은 유전자에 암호화된 정보를 사용하여 아미노산에서 조립됩니다. 각 단백질에는 이 단백질을 암호화하는 유전자 의 뉴클레오티드 서열에 의해 지정된 고유한 아미노산 서열 이 있습니다. 유전자 코드 는 코돈 이라고 하는 3개 뉴클레오티드 세트의 세트 이며 각 3개 뉴클레오티드 조합은 아미노산을 지정합니다. 예를 들어 AUG( 아데닌 - 우라실 - 구아닌 )는 메티오닌 에 대한 코드입니다 . DNA 에는 4개의 뉴클레오티드가 포함되어 있기 때문에 가능한 코돈의 총 수는 64개입니다. 따라서 일부 아미노산은 하나 이상의 코돈으로 지정되어 유전 암호에 약간의 중복성이 있습니다. [29] : 1002–42 DNA에 암호화된 유전자는 먼저 RNA 중합효소 와 같은 단백질에 의해 전 전령 RNA (mRNA)로 전사 됩니다 . 그런 다음 대부분의 유기체는 다양한 형태의 전사 후 변형 을 사용하여 pre-mRNA( 일차 전사체 라고도 함)를 처리 하여 성숙한 mRNA를 형성하고, 이는 리보솜 에 의한 단백질 합성을 위한 주형으로 사용됩니다 . 원핵생물 에서 mRNA는 생성되자마자 사용되거나 핵체 에서 멀어진 후 리보솜에 의해 결합될 수 있습니다 . 대조적으로, 진핵생물 은 세포핵 에서 mRNA를 생성 한 다음 전위한다 .그것은 핵막 을 가로질러 단백질 합성 이 일어나는 세포질 로 들어갑니다. 단백질 합성 속도는 진핵생물보다 원핵생물에서 더 높으며 초당 최대 20개의 아미노산에 도달할 수 있습니다. [33]

mRNA 주형에서 단백질을 합성하는 과정을 번역 이라고 합니다. mRNA는 리보솜에 로드되고 각 코돈을 그것이 인식하는 코돈에 해당하는 아미노산을 운반 하는 전이 RNA 분자 에 위치한 염기쌍 안티코돈 과 일치시켜 한 번에 3개의 뉴클레오티드를 읽습니다. 효소 아미노아실 tRNA 합성 효소 는 tRNA 분자에 올바른 아미노산을 "충전"합니다. 성장하는 폴리펩타이드는 종종 초기 사슬( nascent chain )이라고 합니다 . 단백질은 항상 N-말단 에서 C- 말단으로 생합성됩니다 . [29] : 1002–42 

합성된 단백질의 크기는 포함된 아미노산의 수와 총 분자량 으로 측정할 수 있으며 일반적으로 달톤 단위( 원자 질량 단위 와 동의어 ) 또는 파생 단위 킬로달톤(kDa)으로 보고됩니다. 단백질의 평균 크기는 고등 유기체에서 단백질을 구성 하는 단백질 도메인 의 수가 더 많기 때문에 Archaea에서 Bacteria, Eukaryote(각각 283, 311, 438 잔기 및 31, 34, 49 kDa)로 증가합니다. 예 를 들어, 효모 단백질은 평균적으로 466개의 아미노산 길이와 53kDa의 질량을 가지고 있습니다. [26] 알려진 가장 큰 단백질은 티틴 이다.거의 3,000 kDa의 분자 질량과 거의 27,000 아미노산의 총 길이를 가진 근절 . [35]

화학 합성

짧은 단백질은 또한 높은 수율로 펩티드를 생산하기 위해 화학적 결찰 과 같은 유기 합성 기술 에 의존하는 펩티드 합성 으로 알려진 일련의 방법에 의해 화학적으로 합성될 수 있습니다. 화학적 합성은 형광 프로브를 아미노산 측쇄에 부착하는 것과 같이 비천연 아미노산을 폴리펩타이드 사슬에 도입할 수 있도록 합니다 . 이러한 방법은 실험실 생화학 및 세포 생물학 에 유용합니다 ., 일반적으로 상업용 응용 프로그램에는 적합하지 않습니다. 화학적 합성은 약 300개 아미노산보다 긴 폴리펩타이드의 경우 비효율적이며 합성된 단백질은 본래의 3차 구조 를 쉽게 취하지 못할 수 있습니다 . 대부분의 화학적 합성 방법은 생물학적 반응과 반대로 C-말단에서 N-말단으로 진행됩니다. [38]

구조

거대한 단백질 복합체인 샤페로닌의 결정 구조. 단일 단백질 소단위가 강조 표시됩니다. 샤페로닌은 단백질 접힘을 돕습니다.
단백질 triose phosphate isomerase 의 3차원 구조에 대한 세 가지 가능한 표현 . 왼쪽 : 원자 유형별로 색상이 지정된 전체 원자 표현. 중간: 2차 구조로 채색된 백본 형태를 보여주는 단순화된 표현. 오른쪽 : 잔류물 유형(산성 잔류물 빨간색, 염기성 잔류물 파란색, 극성 잔류물 녹색, 비극성 잔류물 흰색)으로 착색된 용매 접근 가능한 표면 표현.

대부분의 단백질 은 독특한 3D 구조로 접힙니다 . 단백질이 자연적으로 접히는 모양을 기본 형태 라고 합니다. [25] : 36  많은 단백질이 도움 없이 접힐 수 있지만 단순히 아미노산의 화학적 특성을 통해 접힐 수 있지만 다른 단백질은 원래 상태로 접히기 위해 분자 샤페론 의 도움이 필요합니다. [25] : 37  생화학자들은 종종 단백질 구조의 4가지 뚜렷한 측면을 언급합니다. [25] : 30–34 

  • 1차 구조 : 아미노산 서열 . 단백질은 폴리아미드 입니다.
  • 2차 구조 : 수소 결합 에 의해 안정화된 규칙적으로 반복되는 국부 구조. 가장 일반적인 예는 α-나선 , β-시트 및 회전 입니다. 2차 구조가 국소적이기 때문에 동일한 단백질 분자에 서로 다른 2차 구조의 많은 영역이 존재할 수 있습니다.
  • 3차 구조 : 단일 단백질 분자의 전체 모양; 서로에 대한 2차 구조의 공간적 관계. 3차 구조는 일반적으로 비국소적 상호작용, 가장 일반적으로 소수성 코어 의 형성에 의해 안정화 되지만 염 다리 , 수소 결합, 이황화 결합 및 번역 후 변형 을 통해서도 안정화됩니다 . "3차 구조"라는 용어는 종종 접는 용어와 동의어로 사용됩니다 . 3차 구조는 단백질의 기본 기능을 제어하는 ​​것입니다.
  • 4차 구조 : 단일 단백질 복합체로 기능하는 여러 단백질 분자(폴리펩티드 사슬)에 의해 형성된 구조.
  • 4차 구조 : 밀집된 세포 내부를 구성하는 단백질 표면의 특징. 4차 구조는 살아있는 세포 내부에서 발생하는 일시적이지만 필수적인 거대분자 상호작용에 의존합니다.

단백질은 완전히 단단한 분자가 아닙니다. 이러한 수준의 구조 외에도 단백질은 기능을 수행하는 동안 여러 관련 구조 사이를 이동할 수 있습니다. 이러한 기능적 재배열의 맥락에서 이러한 3차 또는 4차 구조는 일반적으로 " 형태 "라고 하며, 이들 사이의 전환을 형태적 변화라고 합니다. 이러한 변화는 종종 기질 분자가 효소의 활성 부위 또는 화학적 촉매 작용에 참여하는 단백질의 물리적 영역에 결합함으로써 유도됩니다. 용액에서 단백질은 또한 열 진동과 다른 분자와의 충돌을 통해 구조의 변화를 겪습니다. [29] : 368–75 

비교 크기를 보여주는 여러 단백질의 분자 표면. 왼쪽부터 면역글로불린 G (IgG, 항체 ), 헤모글로빈 , 인슐린 (호르몬), 아데닐산 키나제 (효소), 글루타민 합성효소 (효소).

단백질은 비공식적으로 세 가지 주요 부류로 나눌 수 있으며, 이는 전형적인 3차 구조와 상관관계가 있습니다: 구형 단백질 , 섬유질 단백질 및 막 단백질 . 거의 모든 구형 단백질은 가용성 이며 대부분은 효소입니다. 섬유질 단백질은 결합 조직의 주성분인 콜라겐 이나 모발과 손톱의 단백질 성분인 케라틴 과 같이 종종 구조적 입니다. 막 단백질은 종종 수용체 역할을 하거나 극성 분자나 전하를 띤 분자가 세포막 을 통과할 수 있는 통로를 제공합니다 . [29] : 165–85 

물 공격으로부터 제대로 보호되지 않아 자체 탈수 를 촉진하는 단백질 내의 분자 내 수소 결합의 특별한 경우를 탈수소 라고 합니다. [39]

단백질 도메인

많은 단백질은 여러 단백질 도메인 , 즉 별개의 구조 단위로 접히는 단백질의 단편으로 구성됩니다. 도메인은 일반적으로 효소 활성(예: 키나제 ) 과 같은 특정 기능을 가지 거나 결합 모듈의 역할을 합니다(예: SH3 도메인 은 다른 단백질의 프롤린이 풍부한 서열에 결합).

시퀀스 모티브

단백질 내의 짧은 아미노산 서열은 종종 다른 단백질의 인식 부위로 작용합니다. [40] 예를 들어, SH3 도메인 은 일반적으로 짧은 PxxP 모티프에 결합합니다(즉 , 주변 아미노산이 정확한 결합 특이성을 결정할 수 있지만 2개의 지정되지 않은 아미노산 [x]에 의해 분리된 2개의 프롤린 [P] ). 이러한 많은 모티프는 ELM( Eukaryotic Linear Motif ) 데이터베이스 에서 수집되었습니다 .

세포 기능

단백질은 유전자에 암호화된 정보에 의해 지정된 임무를 수행하는 세포 내 주요 행위자입니다. 특정 유형의 RNA를 제외하고 대부분 의 다른 생물학적 분자는 단백질이 작용하는 비교적 불활성 요소입니다 . 단백질은 대장균 세포 의 건조 중량의 절반을 구성하는 반면 DNA 및 RNA와 같은 다른 거대분자는 각각 3% 및 20%만 구성합니다. 특정 세포 또는 세포 유형에서 발현되는 단백질 세트를 프로테옴(proteome ) 이라고 합니다.

효소 hexokinase 는 기존의 ball-and-stick 분자 모델로 표시됩니다. 오른쪽 상단 모서리에는 두 가지 기질인 ATP 와 포도당 이 있습니다.

다양한 기능 세트를 허용하는 단백질의 주요 특징은 다른 분자를 특이적이고 단단히 결합하는 능력입니다. 다른 분자와 결합하는 역할을 하는 단백질 영역은 결합 부위 로 알려져 있으며 종종 분자 표면의 함몰부 또는 "포켓"입니다. 이 결합 능력은 결합 부위 포켓을 정의하는 단백질의 3차 구조와 주변 아미노산 측쇄의 화학적 특성에 의해 매개됩니다. 단백질 결합은 매우 단단하고 구체적일 수 있습니다. 예를 들어, 리보뉴 클레아 제 억제제 단백질은 대퇴골 이하 해리 상수 (<10 -15M) 그러나 양서류 상동체 온코나제 (>1 M) 에는 전혀 결합하지 않습니다 . 결합 파트너에 단일 메틸 그룹을 추가하는 것과 같은 극히 사소한 화학적 변화는 때때로 결합을 거의 제거하기에 충분할 수 있습니다. 예를 들어, 아미노산 발린 에 특이적인 아미노아실 tRNA 합성효소 는 아미노산 이소류신 의 매우 유사한 측쇄를 구별합니다 . [42]

단백질은 소분자 기질 뿐만 아니라 다른 단백질에도 결합할 수 있습니다 . 단백질이 동일한 분자의 다른 사본에 특이적으로 결합하면 올리고머화 되어 원섬유를 형성할 수 있습니다. 이 과정은 단단한 섬유를 형성하기 위해 자가 결합하는 구형 단량체로 구성된 구조 단백질에서 자주 발생합니다. 단백질-단백질 상호작용 은 또한 효소 활성을 조절하고 세포 주기 를 통한 진행을 조절하며 큰 단백질 복합체 의 조립을 가능하게 합니다.공통의 생물학적 기능으로 많은 밀접하게 관련된 반응을 수행합니다. 단백질은 또한 세포막에 결합하거나 심지어 세포막에 통합될 수 있습니다. 단백질의 구조적 변화를 유도하는 결합 파트너의 능력은 엄청나게 복잡한 신호 전달 네트워크의 구성을 가능하게 합니다. [29] : 830-49  단백질 간의 상호작용은 가역적이며 별개의 기능 세트를 수행할 수 있는 응집체를 형성하기 위해 서로 다른 파트너 단백질 그룹의 가용성에 크게 의존하므로 특정 단백질 간의 상호작용 연구는 핵심입니다. 세포 기능의 중요한 측면과 궁극적으로 특정 세포 유형을 구별하는 특성을 이해합니다. [43] [44]

효소

세포에서 단백질의 가장 잘 알려진 역할은 화학 반응 을 촉매 하는 효소 입니다. 효소는 일반적으로 매우 특이적이며 한 가지 또는 몇 가지 화학 반응만 촉진합니다. 효소는 대사 와 관련된 대부분의 반응을 수행할 뿐만 아니라 DNA 복제 , DNA 복구 및 전사 와 같은 과정에서 DNA를 조작합니다 . 일부 효소는 번역 후 변형으로 알려진 과정에서 화학 그룹을 추가하거나 제거하기 위해 다른 단백질에 작용합니다. 약 4,000개의 반응이 효소에 의해 촉매되는 것으로 알려져 있습니다. [45] 효소 촉매 작용에 의해 부여되는 속도 가속은 종종 엄청나며, 10 17- 오로테이트 탈탄산효소 의 경우 비촉매 반응에 비해 속도가 배로 증가 합니다(효소 없이 7,800만 년, 효소로 18밀리초). [46]

효소에 의해 결합되고 작용하는 분자를 기질 이라고 합니다. 효소는 수백 개의 아미노산으로 구성될 수 있지만 일반적으로 기질과 접촉하는 잔기의 작은 부분일 뿐이며 촉매 작용에 직접 관여하는 더 작은 부분(평균 3~4개의 잔기)입니다. 기질 에 결합하고 촉매 잔기를 포함하는 효소의 영역은 활성 부위 로 알려져 있다 .

Dirigent 단백질 은 다른 효소에 의해 합성되는 화합물 의 입체화학 을 지시하는 단백질 부류의 구성원입니다 . [48]

세포 신호 및 리간드 결합

탄수화물 항원 에 결합하는 콜레라 에 대한 마우스 항체의 리본 다이어그램

많은 단백질이 세포 신호 전달 및 신호 전달 과정에 관여합니다 . 인슐린 과 같은 일부 단백질 은 합성된 세포에서 멀리 떨어진 조직 의 다른 세포로 신호를 전달하는 세포외 단백질입니다 . 다른 것들은 신호 분자에 결합하고 세포에서 생화학적 반응을 유도하는 것이 주요 기능인 수용체 로 작용하는 막 단백질 입니다 . 많은 수용체는 세포 표면에 노출된 결합 부위와 세포 내 이펙터 도메인을 가지고 있으며, 이는 효소 활성을 가질 수 있거나 세포 내의 다른 단백질에 의해 검출되는 형태 변화 를 겪을 수 있습니다. [28] : 251–81 

항체 는 주요 기능이 항원 또는 신체의 이물질에 결합하여 파괴를 목표 로 하는 적응 면역 시스템 의 단백질 구성 요소입니다 . 항체는 세포 외 환경으로 분비 되거나 형질 세포 로 알려진 특수 B 세포 의 막에 고정될 수 있습니다 . 효소는 반응을 수행해야 하기 때문에 기질에 대한 결합 친화력이 제한되지만 항체에는 그러한 제약이 없습니다. 표적에 대한 항체의 결합 친화도는 매우 높습니다. [29] : 275–50 

많은 리간드 수송 단백질은 특정한 작은 생체 분자 에 결합 하여 다세포 유기체의 신체의 다른 위치로 수송합니다. 이들 단백질은 리간드 가 고농도로 존재할 때 높은 결합 친화도를 가져야 하지만 표적 조직에 낮은 농도로 존재할 때 리간드를 방출해야 합니다. 리간드 결합 단백질의 표준 예는 모든 척추동물 의 폐 에서 다른 기관 및 조직으로 산소 를 운반 하고 모든 생물학적 왕국 에서 가까운 상동체를 갖는 헤모글로빈 입니다. [29] : 222–29  렉틴 은 당 결합 단백질 입니다. 그들의 당 부분에 대해 매우 특이적입니다. 렉틴 은 일반적으로 세포와 단백질과 관련된 생물학적 인식 현상 에서 역할을 합니다. 수용체 와 호르몬 은 매우 특이 적 결합 단백질이다.

막횡단 단백질 은 또한 소분자 및 이온 에 대한 세포막 의 투과성 을 변경하는 리간드 수송 단백질의 역할을 할 수 있습니다 . 막은 극성 분자나 전하를 띤 분자가 확산 할 수 없는 소수성 코어를 가지고 있습니다 . 막 단백질에는 이러한 분자가 세포에 들어가고 나갈 수 있도록 하는 내부 채널이 있습니다. 많은 이온 채널 단백질은 특정 이온만을 선택하도록 특수화되어 있습니다. 예를 들어, 칼륨 및 나트륨 채널은 종종 두 이온 중 하나만 구별합니다. [28] : 232–34 

구조 단백질

구조 단백질은 유체가 아닌 생물학적 구성 요소에 강성과 강성을 부여합니다. 대부분의 구조 단백질은 섬유질 단백질 입니다. 예를 들어 콜라겐 과 엘라스틴 은 연골 과 같은 결합 조직 의 중요한 구성 요소 이며 케라틴 은 머리카락 , 손톱 , 깃털 , 발굽 및 일부 동물의 껍질 과 같은 단단하거나 섬유 모양의 구조에서 발견됩니다 . [29] : 178–81  일부 구형 단백질 은 구조적 기능도 수행할 수 있습니다(예: 액틴 및 튜불린 )구형이고 단량체로 용해되지만 중합 되어 세포 골격 을 구성하는 길고 뻣뻣한 섬유를 형성하여 세포가 모양과 크기를 유지할 수 있도록 합니다.

구조적 기능을 하는 다른 단백질은 기계적 힘을 생성할 수 있는 myosin , kinesin 및 dynein 과 같은 운동 단백질 입니다. 이 단백질은 단세포 유기체의 세포 운동성과 유성 생식 을 하는 많은 다세포 유기체 의 정자 에 중요합니다 . 그들은 또한 수축 근육 에 의해 가해지는 힘을 생성하고 [29] : 258-64, 272  세포 내 수송에서 필수적인 역할을 합니다.

단백질 진화

분자 생물학의 핵심 질문은 단백질이 어떻게 진화하는가입니다. 즉, 돌연변이 (또는 아미노산 서열의 변화)가 어떻게 새로운 구조와 기능으로 이어질 수 있습니까? 단백질에 있는 대부분의 아미노산은 종( 예: PFAM 과 같은 단백질 계열 에 대한 전문 데이터베이스에서 수집됨)에 걸쳐 수많은 상동 단백질에서 볼 수 있듯이 활성이나 기능을 방해하지 않고 변경할 수 있습니다 . 돌연변이 의 극적인 결과를 방지하기 위해 유전자가 자유롭게 돌연변이되기 전에 복제될 수 있습니다. 그러나 이것은 또한 유전자 기능의 완전한 손실로 이어질 수 있으며 따라서 유사 유전자 . [51]더 일반적으로 단일 아미노산 변화는 결과가 제한적이지만 일부는 특히 효소 에서 단백질 기능을 실질적으로 변화시킬 수 있습니다 . 예를 들어, 많은 효소는 하나 또는 몇 개의 돌연변이에 의해 기질 특이성 을 변경할 수 있습니다 . 기질 특이성의 변화는 기질의 난잡함 , 즉 많은 효소가 여러 기질 을 결합하고 처리하는 능력에 의해 촉진됩니다 . 돌연변이가 발생하면 효소의 특이성이 증가(또는 감소)하여 효소 활성이 증가할 수 있습니다. 따라서 박테리아 (또는 다른 유기체)는 플라스틱과 같은 부자연스러운 기질을 비롯한 다양한 식품 공급원에 적응할 수 있습니다. [53]

연구 방법

단백질의 활성과 구조는 in vitro , in vivo 및 in silico 에서 조사할 수 있습니다 . 통제된 환경에서 정제된 단백질에 대한 시험관 내 연구는 단백질이 기능을 수행하는 방법을 배우는 데 유용합니다. 예를 들어, 효소 동역학 연구 는 효소의 촉매 활성의 화학적 메커니즘 과 다양한 가능한 기질 분자에 대한 상대적 친화성을 탐구합니다. 대조적으로, 생체 내 실험은 세포 또는 전체 유기체 의 맥락에서 단백질의 생리학적 역할에 대한 정보를 제공할 수 있습니다 . 인 실리코연구는 단백질을 연구하기 위해 컴퓨터 방법을 사용합니다.

단백질 정제

시험관 내 분석 을 수행하려면 단백질을 다른 세포 성분에서 정제해야 합니다. 이 과정은 일반적으로 세포의 막이 파괴되고 내부 내용물이 미정제 용해물 로 알려진 용액으로 방출되는 세포 용해로 시작됩니다 . 생성된 혼합물은 다양한 세포 성분을 가용성 단백질을 함유하는 분획으로 분획하는 초원심분리 를 사용하여 정제할 수 있습니다 . 막 지질 및 단백질; 세포 소기관 및 핵산 . 염석 으로 알려진 방법에 의한 침전 은 이 용해물로부터 단백질을 농축할 수 있습니다. 다양한 유형의그런 다음 크로마토그래피 를 사용하여 분자량, 순 전하 및 결합 친화성과 같은 특성을 기반으로 관심 있는 단백질을 분리합니다. [25] : 21–24  원하는 단백질의 분자량과 등전점 을 알고 있는 경우 다양한 유형의 겔 전기영동 을 사용하여 정제 수준을 모니터링할 수 있으며 , 단백질이 분광학적 특징을 구별할 수 있는 경우에는 분광법으로 , 단백질 에 효소 활동. 또한 단백질은 전기 초점 을 사용하여 전하에 따라 분리할 수 있습니다 . [54]

천연 단백질의 경우 실험실 용도에 충분히 순수한 단백질을 얻기 위해서는 일련의 정제 단계가 필요할 수 있습니다. 이 과정을 단순화하기 위해 유전 공학 은 단백질의 구조나 활성에 영향을 미치지 않고 쉽게 정제할 수 있도록 하는 화학적 특징을 단백질에 추가하는 데 자주 사용됩니다. 여기에서 특정 아미노산 서열로 구성된 "태그", 종종 일련의 히스티딘 잔기(" His-태그 ")가 단백질의 한 말단에 부착됩니다. 결과적으로 용해물이 니켈 이 포함된 크로마토그래피 컬럼을 통과할 때, 히스티딘 잔류물은 니켈을 결찰하고 용해물의 태그가 지정되지 않은 구성요소가 방해받지 않고 통과하는 동안 컬럼에 부착합니다. 연구자들이 복잡한 혼합물에서 특정 단백질을 정제할 수 있도록 다양한 태그가 개발되었습니다. [55]

셀룰러 현지화

녹색 형광 단백질 로 태그가 지정된 다양한 세포 구획 및 구조의 단백질 (여기서는 흰색)

생체 내 단백질 연구 는 종종 세포 내에서 단백질의 합성 및 위치와 관련이 있습니다. 많은 세포내 단백질이 세포질 에서 합성 되고 막 결합 또는 분비 단백질이 소포체 에서 합성되지만, 단백질이 특정 소기관 또는 세포 구조를 표적 으로 하는 방법에 대한 세부 사항은 종종 불분명합니다. 세포 국소화를 평가하기 위한 유용한 기술은 유전자 공학을 사용하여 녹색 형광 단백질 (GFP) 과 같은 " 리포터 " 에 연결된 관심 천연 단백질로 구성된 융합 단백질 또는 키메라 를 세포에서 발현합니다. [56]세포 내 융합된 단백질의 위치는 반대 그림과 같이 현미경 을 사용하여 깨끗하고 효율적으로 시각화할 수 있습니다 [57] .

단백질의 세포 위치를 밝히기 위한 다른 방법은 ER, 골지체, 리소좀 또는 액포, 미토콘드리아, 엽록체, 원형질막 등과 같은 영역에 대해 알려진 구획 마커를 사용해야 합니다. 이러한 마커의 형광 태그 버전을 사용하거나 알려진 마커에 대한 항체를 사용하면 관심 있는 단백질의 위치를 ​​식별하는 것이 훨씬 간단해집니다. 예를 들어, 간접 면역형광 은 형광 colocalization 및 위치의 시연을 허용합니다. 형광 염료는 유사한 목적으로 세포 구획에 레이블을 지정하는 데 사용됩니다. [58]

다른 가능성도 존재합니다. 예를 들어, 면역조직화학 은 일반적으로 샘플 간에 비교할 수 있는 발광 또는 발색 신호를 생성하는 효소에 접합된 하나 이상의 관심 단백질에 대한 항체를 활용하여 위치 정보를 제공합니다. 또 다른 적용 가능한 기술은 등밀도 원심분리 를 사용하여 자당(또는 기타 물질) 구배에서 공동분할입니다 . [59] 이 기술은 알려진 밀도의 구획과 관심 있는 단백질의 colocalization을 증명하지 않지만 가능성을 증가시키고 대규모 연구에 더 적합합니다.

마지막으로, 세포 현지화의 황금 표준 방법은 면역 전자 현미경 입니다. 이 기술은 또한 기존 전자 현미경 기술과 함께 관심 단백질에 대한 항체를 사용합니다. 시료는 정상적인 전자현미경 검사를 위해 준비된 다음 극도로 밀도가 높은 물질(보통 금)에 결합된 관심 단백질에 대한 항체로 처리됩니다. 이를 통해 관심 있는 단백질뿐만 아니라 초미세 구조적 세부 사항을 모두 현지화할 수 있습니다. [60]

부위 지정 돌연변이유발( site-directed mutagenesis ) 로 알려진 또 다른 유전 공학 응용을 통해 연구자는 단백질 서열을 변경하고 이에 따라 구조, 세포 국소화 및 조절에 대한 민감성을 변경할 수 있습니다. 이 기술은 변형된 tRNA를 사용하여 비천연 아미노산을 단백질에 통합하는 것을 가능하게 하고 [61] , 새로운 특성을 가진 새로운 단백질 의 합리적인 설계 를 가능하게 할 수 있습니다. [62]

단백질체학

세포 또는 세포 유형에 한 번에 존재하는 단백질의 전체 보체는 단백질체( proteome ) 로 알려져 있으며 , 이러한 대규모 데이터 세트에 대한 연구 는 유전체학 의 관련 분야에 유추하여 명명된 단백질체학 분야를 정의합니다 . 단백질체학의 주요 실험 기술에는 2D 전기영동 , [63] 많은 단백질의 분리를 허용하는 [63], 질량 분석기 , [64] 단백질의 빠른 고처리량 식별 및 펩티드 시퀀싱(대부분 겔 내 분해 후 ), 단백질 마이크로어레이, 세포에 존재하는 다양한 단백질의 상대적 수준의 검출을 가능하게 하는 , 및 단백질-단백질 상호작용 의 체계적인 탐구를 허용하는 2-하이브리드 스크리닝 . 생물학적 으로 가능한 그러한 상호작용의 총체를 상호작용체(interactome)라고 합니다 . 가능한 모든 접힘을 나타내는 단백질의 구조를 결정하기 위한 체계적인 시도를 구조적 유전체학( structural genomics ) 이라고 합니다. [67]

구조 결정

단백질의 3차 구조 또는 그 복합체의 4차 구조를 발견하면 단백질이 기능을 수행하는 방식과 약물 설계 에서 단백질이 어떻게 영향을 받을 수 있는지에 대한 중요한 단서를 제공할 수 있습니다 . 단백질은 너무 작아서 광학현미경 으로 볼 수 없기 때문에 구조를 결정하려면 다른 방법을 사용해야 합니다. 일반적인 실험 방법에는 X-선 결정학 및 NMR 분광학 이 포함되며, 둘 다 원자 에서 구조 정보를 생성할 수 있습니다.해결. 그러나 NMR 실험은 원자 쌍 사이의 거리의 하위 집합을 추정할 수 있는 정보를 제공할 수 있으며 단백질의 최종 가능한 구조는 거리 기하학 문제를 해결하여 결정됩니다. 이중 편광 간섭계 는 상호 작용 또는 기타 자극으로 인한 전체 단백질 형태 및 형태 변화 를 측정하기 위한 정량 분석 ​​방법입니다 . 원형 이색 성은 단백질의 내부 β-시트/α-나선 구성을 결정하기 위한 또 다른 실험실 기술입니다. 극저온 전자 현미경조립된 바이러스 를 포함하여 매우 큰 단백질 복합체에 대한 저해상도 구조 정보를 생성하는 데 사용됩니다 . [28] : 340-41  전자 결정학 으로 알려진 변형 은 일부 경우 특히 막 단백질의 2차원 결정에 대해 고해상도 정보를 생성할 수도 있습니다. 해결 된 구조는 일반적으로 단백질의 각 원자에 대한 데카르트 좌표 의 형태로 수천 개의 단백질에 대한 구조 데이터를 얻을 수 있는 자유롭게 사용할 수 있는 리소스인 PDB( Protein Data Bank ) 에 기탁됩니다 . [69]

단백질 구조보다 더 많은 유전자 서열이 알려져 있습니다. 또한, 해결된 구조 집합은 주요 구조 결정 방법 중 하나인 X선 결정학 에서 요구되는 조건에 쉽게 노출될 수 있는 단백질 쪽으로 편향되어 있습니다 . 특히, 구형 단백질은 X선 결정학을 준비하기 위해 비교적 쉽게 결정화 됩니다. 대조적으로, 막 단백질과 큰 단백질 복합체는 결정화하기 어렵고 PDB에서 과소 대표됩니다. 구조 유전체학 이니셔티브 는 주요 폴드 클래스의 대표적인 구조를 체계적으로 해결함으로써 이러한 결함을 해결하려고 시도했습니다. 단백질 구조 예측방법은 구조가 실험적으로 결정되지 않은 단백질에 대해 그럴듯한 구조를 생성하는 수단을 제공하려고 시도합니다. [71]

구조 예측

구성 아미노산을 분석하여 2차, 3차 및 4차 단백질 구조를 예측할 수 있습니다. 이 경우 헴 단위 를 포함하는 헤모글로빈

구조 유전체학 분야를 보완하는 단백질 구조 예측 은 단백질의 효율적인 수학적 모델 을 개발 하여 실험실 관찰로 구조를 감지하는 대신 이론상 분자 형성을 계산적으로 예측합니다. 상 동성 모델링 으로 알려진 가장 성공적인 구조 예측 유형은 모델링 되는 단백질과 서열이 유사한 "주형" 구조의 존재에 의존합니다. 구조 유전체학의 목표는 해결된 구조에 충분한 표현을 제공하여 남아 있는 구조의 대부분을 모델링하는 것입니다. 멀리 관련된 템플릿 구조만 사용할 수 있는 경우 정확한 모델을 생성하는 것이 여전히 어려운 과제로 남아 있지만 다음과 같이 제안되었습니다."완벽한" 서열 정렬이 알려지면 매우 정확한 모델을 생성할 수 있기 때문에 이 과정에서 서열 정렬 이 병목 현상입니다. 많은 구조 예측 방법은 새로운 단백질 접힘 이 이미 설계된 단백질 공학 의 새로운 분야를 알리는 역할을 했습니다 . [75] 또한 단백질(진핵생물에서 ~33%)은 구조화되지 않았지만 생물학적으로 기능적인 큰 부분을 포함하며 본질적으로 무질서한 단백질 로 분류될 수 있습니다 . 따라서 단백질 장애를 예측하고 분석하는 것은 단백질 구조 특성화의 중요한 부분입니다. [77]

생물정보학

단백질의 구조, 기능 및 진화를 분석하기 위해 방대한 계산 방법이 개발되었습니다. 이러한 도구의 개발은 인간 게놈 을 포함한 다양한 유기체에 대해 사용할 수 있는 대량의 게놈 및 단백질 데이터에 의해 주도되었습니다 . 모든 단백질을 실험적으로 연구하는 것은 단순히 불가능하므로 소수만이 실험실 실험을 받는 반면 전산 도구는 유사한 단백질을 외삽하는 데 사용됩니다. 이러한 상동 단백질 은 서열 정렬 에 의해 멀리 관련된 유기체에서 효율적으로 식별될 수 있습니다 . 게놈 및 유전자 서열은 특정 속성에 대한 다양한 도구로 검색할 수 있습니다. 서열 프로파일링 도구 는 제한 효소 를 찾을 수 있습니다사이트, 뉴클레오타이드 서열 의 읽기 프레임 열기 및 2차 구조 예측 . 현대 유기체의 조상과 그들이 표현하는 유전자에 관한 ClustalW 와 같은 특수 소프트웨어를 사용하여 계통수 를 만들고 진화 가설을 개발할 수 있습니다. 이제 생물정보학 분야 는 유전자 및 단백질 분석에 없어서는 안될 필수 분야입니다.

동적 프로세스의 인실리코 시뮬레이션

보다 복잡한 계산 문제는 분자 도킹 , [78] 단백질 접힘 , 단백질-단백질 상호 작용 및 화학 반응성과 같은 분자간 상호 작용을 예측하는 것입니다 . 이러한 역학 과정을 시뮬레이션하기 위한 수학적 모델에는 분자 역학 , 특히 분자 역학 이 포함 됩니다. 이와 관련하여, in silico 시뮬레이션은 villin headpiece, [79] HIV 보조 단백질 [80] 및 표준 분자 역학을 결합한 하이브리드 방법과 같은 작은 α-나선형 단백질 도메인 의 접힘을 발견했습니다 .양자 역학 수학은 로돕신 의 전자 상태를 탐구했습니다 . [81]

고전적인 분자 역학을 넘어 양자 역학 방법을 사용하면 양자 역학 효과에 대한 정확한 설명과 함께 원자적 세부 사항에서 단백질을 시뮬레이션할 수 있습니다. 예를 들면 다층 다중 구성 시간 종속 Hartree (MCTDH) 방법과 HEOM( hierarchical equations of motion ) 접근 방식이 있으며, 이들은 각각 식물 크립토크롬 [82] 과 박테리아 광 수확 복합체 [83] 에 적용 되었습니다. 생물학적 규모 시스템의 양자 및 고전적 기계적 시뮬레이션은 모두 계산적으로 매우 까다로우므로 분산 컴퓨팅 이니셔티브(예: Folding@home 프로젝트 [84]) GPU 병렬 처리 및 Monte Carlo 기술 의 발전을 활용 하여 분자 모델링 을 용이하게 합니다 .

화학 분석

유기물의 총 질소 함량은 주로 단백질의 아미노기에 의해 형성됩니다. 총 킬달 질소( TKN )는 일반적으로 (폐기물) 물, 토양, 식품, 사료 및 유기물 분석에 널리 사용되는 질소 측정값입니다. 이름에서 알 수 있듯이 Kjeldahl 방법 이 적용됩니다. 더 민감한 방법을 사용할 수 있습니다. [85] [86]

영양물 섭취

대부분의 미생물 과 식물은 20가지 표준 아미노산을 모두 생합성할 수 있지만 동물(인간 포함)은 식단 에서 일부 아미노산을 얻어야 합니다 . 유기체 가 스스로 합성할 수 없는 아미노산을 필수 아미노산 이라고 합니다 . 특정 아미노산을 합성하는 주요 효소는 동물에 존재하지 않습니다. 예를 들어 아스파르토키나아제 는 아스파르테이트 에서 라이신 , 메티오닌 및 트레오닌 합성의 첫 번째 단계를 촉매합니다.. 아미노산이 환경에 존재하면 미생물은 주변 환경에서 아미노산을 흡수하고 생합성 경로 를 하향 조절 하여 에너지를 보존할 수 있습니다.

동물의 경우 단백질을 함유한 식품을 섭취하여 아미노산을 얻습니다. 섭취한 단백질은 소화 를 통해 아미노산으로 분해 되는데, 일반적으로 산 에 노출되어 단백질 이 변성 되고 프로테아제 라는 효소에 의한 가수분해 가 수반됩니다 . 섭취된 아미노산 중 일부는 단백질 생합성에 사용되는 반면, 다른 아미노산은 포도당 신생합성을 통해 포도당으로 전환 되거나 구연산 회로 에 공급됩니다 . 단백질을 연료로 사용하는 것은 기아 상태 에서 특히 중요합니다.생명을 유지하기 위해 신체 자체의 단백질, 특히 근육 에서 발견되는 단백질을 사용할 수 있기 때문 입니다. [87]

개와 고양이와 같은 동물에서 단백질은 모낭의 성장과 각질화를 촉진하여 피부의 건강과 질을 유지하여 악취를 유발하는 피부 문제의 가능성을 줄입니다. 품질 이 좋지 않은 단백질은 소화되지 않은 상태에서 결장에 도달할 때 발효되어 황화수소 가스, 인돌 및 스카톨을 생성하기 때문에 개에서 헛배부름 및 악취 화합물의 가능성을 증가시키는 위장 건강과 관련된 역할을 합니다. 개와 고양이는 식물의 단백질보다 동물성 단백질을 더 잘 소화하지만 피부, 깃털 및 결합 조직을 포함하여 품질이 낮은 동물성 제품은 소화가 잘 되지 않습니다. [89]

또한보십시오

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