ビリプロテイン

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フィコビリタンパク質の一種であるB-フィコエリトリンの結晶構造
フィコビリタンパク質の一種であるB-フィコエリトリンの結晶構造

ビリプロテインは、藻類や特定の昆虫などの光合成生物に存在する色素タンパク質化合物です。それらは、ビリン発色団を含む任意のタンパク質を指します。植物や藻類では、ビリプロテインの主な機能は、光合成に必要な光の蓄積プロセスをより効率的にすることです。昆虫の中で、彼らは成長と発達に役割を果たします。それらの特性のいくつか:光受容性、光収穫複合体、蛍光などにより、バイオイメージングインジケーターとしての用途に適しています一方、抗酸化などの他のプロパティ、フィコビリタンパク質のアンチエイジングと抗炎症は、それらに医学、化粧品、食品技術での使用の可能性を与えています。ビリプロテインの研究は1950年までさかのぼりますが、[1]ビリプロテインの構造に関する問題、個々のビリプロテイン成分を単離するために利用できる方法の欠如、およびリアーゼ反応(タンパク質を結合するために必要な)に関する限られた情報のために妨げられましたそれらの発色団)。ビリプロテインの研究は、主にフィコビリタンパク質にも焦点を当てています。しかし、技術と方法論の進歩は、さまざまな種類のリアーゼの発見とともに、ビリプロテイン研究への関心を新たにし、組み立て/分解や分解などのビリプロテインプロセスを調査するための新しい機会を可能にしました。タンパク質フォールディング[2]

関数

植物や藻類で

植物や藻類に含まれるビリプロテインは、光合成に必要な光を検出して吸収することを目的とした色素のシステムとして機能します。ビリプロテインの吸収スペクトルは、クロロフィルカロチンなどの他の光合成色素の吸収スペクトルを補完します。[3]  顔料は、太陽光からのエネルギーを検出して吸収します。エネルギーは後で内部エネルギー伝達を介してクロロフィルに伝達されます。[4]平田隆らが書いた2002年の記事によると、特定のフィコビリタンパク質の発色団はこれらのビリタンパク質の抗酸化活性に関与しており、フィコシアニンはその阻害性アポタンパク質のために抗炎症作用も持っています。コラーゲン_発色団フィコシアノビリンであるアデノシン三リン酸(ADP)は、対応するフィコビリタンパク質であるフィコシアニンの血小板凝集を抑制します。[5]

昆虫の場合

昆虫では、ビリプロテインリポカリンは一般にカモフラージュ中の色の変化を促進するように機能しますが、昆虫におけるビリプロテインの他の役割も発見されています。細胞損傷の防止、ビリベルジンによるグアニル酸シクラーゼの調節などの機能は、代謝維持に関連する他の役割の中でも、仮説が立てられていますが、まだ証明されていません。タバコスズメガでは、蛾の卵へのINSの吸収が観察されたため、ビリプロテイン昆虫シアニン(INS)が胚発生に重要な役割を果たしていることがわかりました[6]

構造

フィコシアノビリン分子の化学構造(テトラピロール環を特徴とする);  フィコシアニンビリプロテインのビリン発色団
フィコシアノビリン分子の化学構造(テトラピロール環を特徴とする); フィコシアニンビリプロテインのビリン発色団
一緒に結合されたフィコビリタンパク質サブユニットのスタックによって構成されるフィコビリソーム。
一緒に結合されたフィコビリタンパク質サブユニットのスタックによって構成されるフィコビリソーム。

ビリンタンパク質の構造は、通常、線形テトラピロール形成で配置されたビリン発色団によって特徴付けられ、ビリンは、チオエーテル結合を介してアポタンパク質に共有結合します。[2]各タイプのビリプロテインには、それに属する固有のビリンがあります(たとえば、フィコエリスロビリンはフィコエリトリンの発色団であり、フィコシアノビリンはフィコシアニンの発色団です)。ビリン発色団は、ヘム環の酸化的開裂によって形成され、4つのメチンブリッジの1つでヘムオキシゲナーゼによって触媒され、4つの可能なビリン異性体が発生することを可能にします。ビリベルジンを持っていることが知られているすべての生物では、通常、切断はαブリッジで起こり、ビリベルジンIXαを生成します。[7]

フィコビリタンパク質は、フィコビリソームとして知られる直径約40nmの別々のクラスターにまとめられています。[3] ビリベルジンIXα異性体からビリンを誘導する際の構造変化により、光吸収のスペクトル範囲が決まります。[7]

昆虫のビリプロテインの構造は、植物や藻類のそれとはわずかに異なります。それらは結晶構造を持ち、それらの発色団はアポタンパク質に共有結合していません。[8]発色団が発色団とタンパク質の間の特定の相互作用によって拡張された配置で保持されるフィコビリタンパク質とは異なり、昆虫の発色団の発色団は、オオモンシロチョウから抽出されたビリタンパク質の研究で見られるように、タンパク質結合状態で環状らせん結晶構造を持っています白い蝶。[9]

ビリプロテインのクラス

フィコビリタンパク質

フィコビリタンパク質は、シアノバクテリア(青緑色藻類としても知られています)や、紅藻類(紅藻類)やクリプト藻類などの藻類グループに見られます[10]主要なフィコビリタンパク質には、フィコシアニン(青色色素)のバリエーション、フィコエリトリン(赤色色素)のバリエーション、およびアロフィコシアニン(水色色素)が含まれます。それらのそれぞれは、異なるスペクトル特性を持っています。これらの水溶性ビリプロテインは、細胞の機能に必須ではありません。フィコビリタンパク質のいくつかの特別な性質には、抗酸化特性と高蛍光が含まれ、これらのタンパク質に強力な色素を与えるのは発色団です。[5] [11]フィコビリタンパク質は、そのアミノ末端配列に基づいて、「α型」と「β型」の2つのカテゴリーに分類されます。2つのサブユニットのビリンの数が等しくないビリンタンパク質では、より多くのビリンを持つサブユニットはβ型のアミノ配列を持っています。[12]

Phycochromes

フィコクロームはフィコビリタンパク質のサブクラスであり、当初はシアノバクテリアの光感覚色素としてのみ認識されていました。それらは現在、機能に関係なく、すべての可能な光可逆的フォトクロミック顔料で構成されていると見なされています。それらは紅藻にも見られます。[10] [13] GSとLOBjörnによって書かれた一連のジャーナル記事で、等電点電気泳動を使用して藍藻のサンプルを分画した科学者によって、フィコクロームa、b、c、およびdが発見されたことが報告されまし等電点が4.6またはその付近にある画分は、フォトクロミックを持っているという点でフィトクロムに類似しているように見えました。特性はありますが、より短い波長の光に敏感でした。ファイコクロームcを除く4つのフィコクロームはすべて、藍藻Tolypothrixcompressaから抽出されました。一方、フィコクロームaは、Phormidium luridumNostoc muscorum 1453/12、およびAnacystisnidulansでも検出されました。ファイコクロームcはNostocmuscorumAとTolypothrixtenuisから抽出さまし[14] [15]

フィトクロム

フィトクロム(physとしても知られています)は、1945年に緑の植物で最初に発見されました。光可逆性色素は、Peter H. Quailの2010ジャーナルで説明されているように、全ゲノムシーケンスの開発により、後に真菌、苔、その他の藻類グループで発見されました。記事フィトクロム[16]  Hugo Scheerの1981年のジャーナル記事Biliproteinsに記載されているように、フィトクロムは、従属栄養性のブランチング成長から独立栄養性の光合成成長への変換中に、「高エネルギー」反応、つまり高等植物(地下苗木など)で光強度のセンサーとして機能します。[10]それらは、光信号のさまざまなパラメータ(存在/不在、色、強度、光周期性など)を監視することによってこの機能を実行します。この情報は、ウズラによって説明されているように、細胞レベルと分子レベルの両方で生物とその発生状態に固有の応答をトリガーする細胞内シグナル伝達経路を介して変換されます。フィトクロムは、植物の成長、発達、生殖の多くの側面をそのライフサイクル全体にわたって調節する役割も果たします。[16]

リポカリン(昆虫ビリプロテイン)

「ビリン結合タンパク質」として知られるビリプロテインが抽出されたオオモンシロチョウ(Pierisbrassicae)。
「ビリン結合タンパク質」として知られるビリプロテインが抽出されたオオモンシロチョウPierisbrassicae )。

ビリプロテインとして同定されたリポカリンは、多種多様な昆虫で発見されていますが、主に鱗翅目です。科学者たちは、大きな白い蝶と、カイコやカイコ巨大なカイコ、タバコスズメガ、ハチの巣の蛾、そして小娘のなど、多くの蛾や蚕の種でそれらを発見しました[6] [8]これらの昆虫種に関連するビリタンパク質は、それぞれビリン結合タンパク質、ビリベルジン結合タンパク質、ボンビリン、リポカリン1および4、昆虫シアニン、ガレリン、およびCV-ビリンです。[6] [7] タバコスズメガとプッスモスに見られるビリプロテインは、昆虫の血リンパ液の大部分を占めています。

鱗翅目以外の他の昆虫の目で発見されたビリプロテインはまだ未知の配列を持っているので、それらのリポカリンの性質はまだ開いています。[6]

異なる生物からのビリプロテインの比較

HugoScheerとHarmutKayserが実施した1988年の研究では、オオモンシロチョウとチョウ目からビリプロテインが抽出され、それぞれの特性が調べられました。それらの特性を植物および藻類のビリプロテインの特性と比較し、それらの際立った特徴を考慮に入れました。

ビリンが一般にIXαビリベルジン異性体のみに由来するUnlile植物および藻類ビリタンパク質、昆虫ビリベルジンのビリンも、鱗翅目にほぼ独占的に見られるIXγ異性体に由来します。[7] M.Bois - Choussy およびM.Barbierから引用された研究では、これらのIXγシリーズの胆汁色素は他の哺乳動物および植物の胆汁タンパク質。科学者がオオモンシロチョウとオオモンシロチョウの両方からのビリプロテインを調べたとき、彼らは彼らのポリペプチドがフィコビリタンパク質と比較して低いα-ヘリックス含有量を持っていることを発見しました。[8]

昆虫におけるビリプロテインの役割も、植物や藻類のビリプロテインと同様に、光吸収に関連する役割を持っているという仮説が立てられました。しかし、オオモンシロチョウのビリプロテインに光吸収に必要な光化学的性質がないことがわかった場合、この仮説は排除され、これらの光化学的特性は他の昆虫のビリプロテインでも起こらないと仮定されました。[6]

これらの調査に基づいて、昆虫のビリプロテインは、構造、化学組成、ビリンの由来、および一般的な機能に関して多くの違いがあるため、植物および藻類のものとは緩くしか関連していないと結論付けられました。[8]

アプリケーション

バイオイメージング

蛍光タンパク質はバイオイメージングに大きな影響を与えました。そのため、ビリプロテインは、蛍光、集光、光感受性、および光スイッチング(後者はフィトクロムでのみ発生)の特性により、アプリケーションに適した候補になりました。蛍光性の高いフィコビリタンパク質は、1980年代初頭から、バイオイメージングの外部アプリケーションで使用されてきました。このアプリケーションでは、ヘムからビリン発色団を合成する必要があります。その後、ビリンを対応するアポタンパク質に共有結合させるためにリアーゼが必要になります。代わりにフィトクロムを使用する別の方法。一部のフィトクロムは、ヘムオキシゲナーゼという1つの酵素しか必要としません。、発色団を合成するため。フィトクロムを使用するもう1つの利点は、ビリンに自己触媒的に結合することです。蛍光性の低いフォトクロミック色素がありますが、この問題は、光化学を減らし、蛍光を増強するタンパク質変異体を設計することによって軽減されています。[17]

食品、医薬品、化粧品

天然の抗酸化剤、抗炎症剤、食品着色剤、強力な色素、老化防止活性などのフィコビリプロテインの特性により、食品、化粧品、および医療用途での使用にかなりの可能性があります。また、アルツハイマー病や癌などの病気の治療にも効果があることが証明されています。それらの幅広い用途と潜在的な用途を考えると、研究者は、増大する需要を満たすためにフィコビリタンパク質を生産および精製する方法を見つけて開発しようとしています。[18]そのようなフィコビリタンパク質の1つは、スピルリナに含まれるC-フィコシアニン(C-PC)です。これらのアプリケーションでのC-PCの使用の制限要因は、タンパク質の安定性です。C-PCは、その自然な形では、感光性のフィコシアノビリン(PCB)発色団により、水溶液中で光と熱に非常に敏感です。フリーラジカル酸化を起こしやすくなります。他の天然食品着色料と同様に、C-PCも酸性条件と酸化剤曝露に敏感です。これにより、C-PC / PCBを安定化する方法を開発し、他の食品システムへの応用を拡大する研究が促されました。[19]

食品および医薬品におけるフィコシアニンの用途の詳細については、こちらをご覧ください

飲料水の水質の指標

フィコエリトリンとフィコシアニンから放出される蛍光シグナルは、ミクロシスチンなどのシアノトキシンを検出するためのインジケーターとしての使用に適しています。飲料水で。ある研究では、ミクロシスチンと比較して、さまざまな処理段階(水の)でのビリプロテインの蛍光信号の性質を、リアルタイムの特性、感度、およびビリプロテインの挙動に関して調べました。蛍光シグナルのリアルタイム特性は、ビリプロテインを事前に濃縮することなく実行できるため、蛍光測定によって確認されました。ミクロシスチンに対するビリプロテインの比率が1を超える場合、蛍光シグナルはミクロシスチンの非常に低い濃度を推定できます。2009年に実施されたテストでは、ビリプロテインと選択されたミクロシスチンMC-LRの両方の動作を比較しました。および水処理中のMC-RR。テスト結果は、ビリプロテインが、過マンガン酸塩活性炭、および塩素化による前酸化を使用する従来の治療段階でミクロシスチンに対して早期警告機能を持っていることを示しました。ただし、二酸化塩素を前酸化剤または最終消毒剤として使用した場合、早期警告機能は発生しません。飲料水処理の制御測定にビリプロテインを使用するためには、原水のビリプロテイン/毒素比を知ることが重要です。[20]

も参照してください

さらに読む

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  • Björn、GS&Björn、LO(1978)。「Phycochromed、藍藻、Tolypothrixcompressaからの新しいフォトクロミック顔料」。PhysiologiaPlantarum42(3):321–323。土井10.1111 /j.1399-3054.1978.tb04089.x
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  • Scheer、H。; ヤン、X。; 趙、K.-H。(2015)。「ビリプロテインとバイオイメージングにおけるそれらの応用」。ProcediaChemistry14:176–185。土井10.1016 /j.proche.2015.03.026
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参考文献

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