Numéro de commission enzymatique

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Le numéro de la Commission des enzymes ( numéro CE ) est un système de classification numérique des enzymes , basé sur les réactions chimiques qu'elles catalysent . [1] En tant que système de nomenclature enzymatique , chaque numéro CE est associé à un nom recommandé pour la réaction catalysée par une enzyme correspondante.

Les numéros EC ne spécifient pas des enzymes mais des réactions catalysées par des enzymes. Si différentes enzymes (par exemple de différents organismes) catalysent la même réaction, elles reçoivent alors le même numéro EC. [2] De plus, grâce à une évolution convergente , des plis protéiques complètement différents peuvent catalyser une réaction identique (on les appelle parfois des enzymes isofonctionnelles non homologues ) [3] et se verraient donc attribuer le même numéro EC. En revanche, les identifiants UniProt spécifient de manière unique une protéine par sa séquence d'acides aminés. [4]

Format du nombre

Chaque code d'enzyme se compose des lettres "EC" suivies de quatre chiffres séparés par des points. Ces chiffres représentent une classification progressivement plus fine de l'enzyme. Des numéros CE préliminaires existent et comportent un « n » dans le quatrième chiffre (de série) (par exemple EC 3.5.1.n3). [2]

Par exemple, les tripeptides aminopeptidases ont le code "EC 3.4.11.4", dont les composants désignent les groupes d'enzymes suivants :

  • Les enzymes EC 3 sont des enzymes hydrolases (enzymes qui utilisent l'eau pour briser une autre molécule)
  • Les EC 3.4 sont des hydrolases qui agissent sur les liaisons peptidiques
  • EC 3.4.11 sont les hydrolases qui séparent l'acide aminé amino-terminal d' un polypeptide
  • EC 3.4.11.4 sont ceux qui coupent l'extrémité amino-terminale d'un tripeptide

Codes de niveau supérieur

Numéros CE de niveau supérieur [5]
Classer Réaction catalysée Réaction typique Exemple(s) d'enzymes avec un nom trivial
EC 1
Oxydoréductases

Réactions d'oxydation /réduction ; transfert d'atomes ou d' électrons H et O d'une substance à une autre

AH + B → A + BH ( réduit )
A + O → AO ( oxydé )
Déshydrogénase , oxydase
EC 2
transférases
Transfert d'un groupe fonctionnel d'une substance à une autre. Le groupe peut être un groupe méthyle, acyle, amino ou phosphate AB + C → A + BC Transaminase , kinase
EC 3
Hydrolases
Formation de deux produits à partir d'un substrat par hydrolyse AB + H 2 O → AOH + BH Lipase , amylase , peptidase , phosphatase
EC 4
Lyases
Ajout ou élimination non hydrolytique de groupes à partir de substrats. Les liaisons CC, CN, CO ou CS peuvent être clivées RCOCOOH → RCOH + CO 2 ou [X-A+BY] → [A=B + XY] Décarboxylase
EC 5
isomérases
Réarrangement intramolécule, c'est-à-dire changements d' isomérisation au sein d'une seule molécule ABC → BCA Isomérase , mutase
Ligas EC 6
Réunir deux molécules par synthèse de nouvelles liaisons CO, CS, CN ou CC avec rupture simultanée d' ATP X + Y + ATP → XY + ADP + P i Synthétase
EC 7
Translocases
Catalyser le mouvement des ions ou des molécules à travers les membranes ou leur séparation au sein des membranes Transporteur

Similitude de réaction

La similarité entre les réactions enzymatiques peut être calculée en utilisant les changements de liaison, les centres de réaction ou les mesures de sous-structure (anciennement EC-BLAST], maintenant le portail enzymatique EMBL-EBI). [6]

Historique

Avant le développement du système de numérotation EC, les enzymes étaient nommées de manière arbitraire, et des noms comme l'ancienne enzyme jaune et l'enzyme malique qui ne donnent que peu ou pas d'indice sur la réaction catalysée étaient d'usage courant. La plupart de ces noms sont tombés en désuétude, bien que quelques-unes, en particulier les enzymes protéolyiques à très faible spécificité, telles que la pepsine et la papaïne , soient encore utilisées, car une classification rationnelle sur la base de la spécificité a été très difficile.

Dans les années 1950, le chaos devenait intolérable, et après que Hoffman-Ostenhof [7] et Dixon et Webb [8] aient proposé des schémas quelque peu similaires pour classer les réactions catalysées par les enzymes, le Congrès international de biochimie de Bruxelles a créé la Commission sur les enzymes sous la présidence de Malcolm Dixon en 1955. La première version a été publiée en 1961 et la Commission des enzymes a été dissoute à ce moment-là, bien que son nom perdure dans le terme EC Number . La sixième édition actuelle, publiée par l' Union internationale de biochimie et de biologie moléculaireen 1992 comme la dernière version publiée sous forme de livre imprimé, contient 3196 enzymes différentes. Les suppléments 1 à 4 ont été publiés de 1993 à 1999. Les suppléments ultérieurs ont été publiés par voie électronique sur le site Web du Comité de la nomenclature de l'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire. [5] En août 2018, l' IUBMB a modifié le système en ajoutant la catégorie EC 7 de haut niveau contenant des translocases. [9]

Voir aussi

Références

  1. ^ Webb, CE (1992). Nomenclature des enzymes 1992 : recommandations du comité de nomenclature de l'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire sur la nomenclature et la classification des enzymes . Presse académique. ISBN 978-0-12-227164-9.
  2. ^ un b "ENZYME (base de données de nomenclature d'Enzyme)" . ExPASy. Archivé de l'original le 21 mars 2019 . Récupéré le 24 avril 2019 .
  3. ^ Omelchenko MV, Galperin MY, Wolf YI, Koonin EV (2010). "Enzymes isofonctionnelles non homologues : une analyse systématique des solutions alternatives dans l'évolution enzymatique" . Biologie directe . 5 (1): 31. doi : 10.1186/1745-6150-5-31 . PMC 2876114 . PMID 20433725 .  
  4. ^ Apweiler R, Bairoch A, Wu CH, Barker WC, Boeckmann B, Ferro S, Gasteiger E, Huang H, Lopez R, Magrane M, Martin MJ, Natale DA, O'Donovan C, Redaschi N, Yeh LS (janvier 2004 ). "UniProt : la base de connaissances universelle sur les protéines" . Recherche sur les acides nucléiques . 32 (numéro de la base de données) : D115–9. doi : 10.1093/nar/gkh131 . PMC 308865 . PMID 14681372 .  
  5. ^ un généraliste de Moss b . "Recommandations du Comité de la nomenclature" . Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire sur la nomenclature et la classification des enzymes par les réactions qu'elles catalysent. Archivé de l'original le 2018-09-10 . Récupéré le 14/03/2006 .
  6. ^ Rahman SA, Cuesta SM, Furnham N, Holliday GL, Thornton JM (février 2014). "EC-BLAST : un outil pour rechercher et comparer automatiquement les réactions enzymatiques" . Méthodes naturelles . 11 (2): 171–174. doi : 10.1038/nmeth.2803 . PMC 4122987 . PMID 24412978 .  
  7. ^ Hoffman-Ostenhof, O (1953). "Suggestions pour une classification et une nomenclature plus rationnelles des enzymes". Progrès en enzymologie et domaines connexes de la biologie moléculaire . Progrès en enzymologie et sujets connexes de la biochimie . Vol. 14. pp. 219–260. doi : 10.1002/9780470122594.ch7 . ISBN 9780470122594. PMID  13057718 .
  8. ^ Dixon, M; Webb, CE (1958). Enzymes . Londres : Longman's Green. pp. 183–227.
  9. ^ Tipton, Keith (août 2018). "Nouvelles de nomenclature d'enzymes : Translocases (EC 7) : Une nouvelle classe d'EC" . ExplorEnz : la principale source de la liste des enzymes de l'IUBMB. Archivé de l'original le 10 septembre 2018 . Récupéré le 3 novembre 2018 .

Liens externes