(S)-mandélate déshydrogénase

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(S)-mandélate déshydrogénase
Identifiants
CE n°1.1.99.31
Bases de données
IntEnzVue IntEnz
BRENDAEntrée BRENDA
ExPASyVue NiceZyme
KEGGEntrée KEGG
MétaCycvoie métabolique
PRIAMprofil
Structures de l' APBRCSB PDB PDBe PDBsum

En enzymologie , la (S)-mandélate déshydrogénase ( EC 1.1.99.31 ) ( MDH) , est une enzyme qui catalyse la réaction chimique .

+ accepteur = Structure chimique du 2-ox-2-phénylacétate.png+ accepteur réduit
(S)-Mandélate 2-oxo-2-phénylacétate
(S)-2-hydroxy-2-phénylacétate + accepteur ⇌ 2-oxo-2-phénylacétate + accepteur réduit

Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le (S)-2-hydroxy-2-phénylacétate et l' accepteur , alors que ses deux produits sont le 2-oxo-2-phénylacétate et l' accepteur réduit .

Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases , plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (S)-2-hydroxy-2-phénylacétate : accepteur 2-oxydoréductase .

Cette enzyme transfère la paire d'électrons de FMNH2 à un composant de la chaîne de transport d'électrons , très probablement l' ubiquinone [1,2]. Il fait partie d'une voie métabolique chez les pseudomonades qui permet à ces organismes d'utiliser l'acide mandélique, dérivé du métabolite commun du sol, l' amygdaline , comme seule source de carbone et d'énergie. L'enzyme a une grande poche de site actif et se lie préférentiellement aux substrats avec des chaînes latérales plus longues, par exemple le 2-hydroxyoctanoate plutôt que le 2-hydroxybutyrate. Il préfère également les substrats qui, comme le (S)-mandélate, ont une insaturation bêta, par exemple le (indol-3-yl)glycolate par rapport au (indol-3-yl)lactate. Les esters de mandélate, tels que le (S)-mandélate de méthyle, sont également des substrats. [1]

Synonymes

La (S)-mandélate déshydrogénase est également connue sous le nom de : L-mandélate déshydrogénase, L-MDH, MDH, SManDH et SMDH. [1]

Références

  1. ^ un b "L'information sur EC 1.1.99.31 - (S)-mandelate déshydrogénase" . Archivé de l'original le 2015-09-08.
  • Lehoux IE, Mitra B (1999). "(S) -Mandelate déshydrogénase de Pseudomonas putida: études mécanistes avec des substrats alternatifs et des effets de pH et d'isotopes cinétiques". Biochimie . 38 (18): 5836–48. doi : 10.1021/bi990024m . PMID  10231535 .
  • Dewanti AR, Xu Y, Mitra B (2004). "Rôle de la glycine 81 dans la (S)-mandélate déshydrogénase de Pseudomonas putida dans la spécificité du substrat et l'activité oxydase". Biochimie . 43 (33): 10692–700. doi : 10.1021/bi049005p . PMID  15311930 .
  • Dewanti AR, Xu Y, Mitra B (2004). "Esters d'acide mandélique comme substrats pour la (S)-mandélate déshydrogénase de Pseudomonas putida: implications pour le mécanisme de réaction". Biochimie . 43 (7): 1883–90. doi : 10.1021/bi036021y . PMID  14967029 .