(S) -2-hydroxy-acide oxydase

(S) -2-hydroxy-acide oxydase
Tétramère de glycolate oxydase, humain
Identifiants
CE n°.1.1.3.15
N ° CAS.9037-63-2
Bases de données
IntEnzVue IntEnz
BRENDAEntrée de BRENDA
ExPASyVue NiceZyme
KEGGEntrée KEGG
MétaCycvoie métabolique
PRIAMprofil
Structures de BPDRCSB PDB PDBe PDBsomme
Ontologie des gènesAmiGO/QuickGO
Recherche
PMCdes articles
PubMeddes articles
NCBIprotéines

En enzymologie , une (S)-2-hydroxy-acide oxydase ( EC 1.1.3.15) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique

Acide (S)-2-hydroxy + O 2 acide 2-oxo + H 2 O 2

Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acide (S)-2-hydroxy et l'O 2 , alors que ses deux produits sont l'acide 2-oxo et H 2 O 2 .

Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases , plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (S)-2-hydroxy-acide:oxygène 2-oxydoréductase . D'autres noms d'usage courant incluent glycolate oxydase , hydroxy-acide oxydase A , hydroxy-acide oxydase B , oxydase, L-2-hydroxy acide , hydroxyacide oxydase A , L-alpha-hydroxy acide oxydase et L-2-hydroxy acide oxydase. . Cette enzyme participe au métabolisme des glyoxylates et dicarboxylates . Il emploie un cofacteur ,FMN .

Etudes structurelles

Fin 2007, 5 structures avaient été résolues pour cette classe d'enzymes, avec les codes d'accession PDB 1AL7, 1AL8, 1GYL, 1TB3 et 2NZL.

Les références

  • Blanchard M, Green DE, Nocito-Carroll V, Ratner S (1946). "L-Hydroxy acide oxydase" (PDF) . J. Biol. Chimie . 163 (1) : 137-144. est ce que je : 10.1016/S0021-9258(17)41353-6 . PMID  21023634.
  • FRIGERIO NA, HARBURY HA (1958). "Préparation et quelques propriétés de l'acide glycolique cristallin oxydase d'épinard". J. Biol. Chimie . 231 (1) : 135-57. est ce que je : 10.1016/S0021-9258(19)77292-5 . PMID  13538955.
  • KUN E, DECHARY JM, PITOT HC (1954). "L'oxydation de l'acide glycolique par une enzyme hépatique". J. Biol. Chimie . 210 (1) : 269-80. est ce que je : 10.1016/S0021-9258(18)65451-1 . PMID  13201588.
  • Nakano M, Danowski TS (1966). "L-aminoacide oxydase cristalline de mammifère provenant de mitochondries rénales de rat". J. Biol. Chimie . 241 (9) : 2075-83. est ce que je : 10.1016/S0021-9258(18)96668-8 . PMID  5946631.
  • Nakano M, Ushijima Y, Saga M, Tsutsumi Y, Asami H (1968). « L-alpha-hydroxyacide oxydase aliphatique de foies de rat : purification et propriétés ». Biochimie. Biophysique. Acta . 167 (1) : 9-22. est ce que je :10.1016/0005-2744(68)90273-8. PMID  5686300.
  • Schuman M, Massey V (1971). "Purification et caractérisation de l'acide glycolique oxydase du foie de porc" (PDF) . Biochimie. Biophysique. Acta . 227 (3) : 500-20. est ce que je :10.1016/0005-2744(71)90003-9. hdl : 2027.42/33685 . PMID  5569122.
  • Phillips DR, Duley JA, Fennell DJ, Holmes RS (1976). "L'auto-association de la L-alpha hydroxyacide oxydase". Biochimie. Biophysique. Acta . 427 (2) : 679-87. est ce que je :10.1016/0005-2795(76)90211-7. PMID  1268224.
  • Rembeza E, député anglais (2021). "Une enquête expérimentale et informatique sur les annotations fonctionnelles des enzymes révèle des erreurs d'annotation dans la classe d'enzymes EC 1.1.3.15". PLOS Comput Biol . 17 (9) : e1009446. est ce que je : 10.1371/journal.pcbi.1009446 . PMC8491902  . _ PMID  34555022.